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chem.lernkit.de · Animation

Gelbildung von Eiklar in Natronlauge

Schematisches Teilchenmodell: Entfaltung der Protein-Moleküle durch Abstoßung negativer Ladungen und Vernetzung zwischen den Makromolekülen – bis Wasser-Moleküle in den Maschen eines Netzwerks festgehalten werden.

Sek II · Kursstufe Teilchenmodell Denaturierung (LK)
1
Animation
Fünf Phasen vom gelösten Protein-Molekül bis zum Gel – Phase antippen, um dorthin zu springen
Wird vorbereitet …
16
2
Hinweis zum Modell

Schematisch, zweidimensional und nicht maßstäblich. Eine Kette aus 30 Bausteinen steht für ein Ovalbumin-Molekül (385 Aminosäurereste). Im Modell verbinden sich zwei Thiolat-Gruppen direkt zu einer S–S-Brücke; das entspricht der Oxidation durch gelösten Sauerstoff, der Thiol-Disulfid-Austausch ist nicht einzeln dargestellt. Die Zahl der Wasser-Moleküle und Ionen ist stark reduziert. Die Zahl der Makromoleküle entspricht der Proteinkonzentration; 16 steht für die Versuchslösung. „Streckung“ ist der mittlere Abstand der Kettenenden, bezogen auf die Konturlänge.

Phase 1 von 5

Messwerte im Modell
Deprotonierte Gruppen0 % Streckung der Ketten0 % S–S-Brücken (kovalent)0 Hydrophobe Kontakte0 Größtes Netzwerk1 von 16 Ketten Proteinkonzentration (relativ)100 %

Legende

Fachliche Einführung
Zum Auf- und Zuklappen tippen

StoffebeneGibt man zu Eiklar konzentrierte Natronlauge, so bildet sich nach kurzer Zeit ein zusammenhängendes, durchscheinendes Gel: Die Flüssigkeit wird fest, bleibt aber wasserreich und lichtdurchlässig. Beim Erhitzen von Eiklar entsteht dagegen ein weißes, undurchsichtiges Koagulat (Spiegelei). Beide Vorgänge sind Denaturierungen: Die natürliche räumliche Struktur der Proteine geht verloren, die Proteine bleiben aber als Stoff erhalten. Das alkalische Gel löst sich auch beim Ansäuern nicht wieder auf.

TeilchenebeneEiklar enthält vor allem Ovalbumin-Moleküle, die als kompakte Knäuel vorliegen. Hydrophobe Seitenketten sitzen im Inneren, Salzbrücken zwischen –NH₃⁺- und –COO⁻-Gruppen, Wasserstoffbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen stabilisieren die Tertiärstruktur. Die Hydroxid-Ionen der Natronlauge nehmen Protonen von Thiolgruppen (Cystein), Phenolgruppen (Tyrosin) und Ammoniumgruppen (Lysin) auf. Dadurch verschwinden positive Ladungen und es kommen negative hinzu; jede Polypeptidkette trägt eine hohe negative Nettoladung. Gleichnamige Ladungen stoßen sich ab, das Knäuel entfaltet sich. Die Primärstruktur bleibt erhalten, denn die Peptidbindungen werden unter diesen Bedingungen nicht gespalten.

TeilchenebeneEntfaltete Ketten treffen aufeinander. Zwischen Thiolat-Gruppen benachbarter Ketten bilden sich kovalente Disulfidbrücken, durch Thiol-Disulfid-Austausch oder durch Oxidation mit gelöstem Sauerstoff; freigelegte hydrophobe Abschnitte lagern sich zusammen. Natrium-Ionen schirmen die negativen Ladungen teilweise ab, sodass sich die Ketten überhaupt annähern können. So entsteht ein dreidimensionales Netzwerk. In seinen Maschen bleiben Wasser-Moleküle gebunden: über Wasserstoffbrücken zu den Peptidgruppen und zu polaren Seitenketten sowie über Ion-Dipol-Wechselwirkungen zu den geladenen Gruppen. Weil die hohe negative Ladung die Ketten gestreckt hält, ist das Netzwerk feinmaschig – das Gel streut kaum Licht und erscheint durchscheinend. Beim Erhitzen fehlt diese Ladung, die Ketten verklumpen zu groben Aggregaten, die Licht streuen: Das Koagulat ist weiß.

SymbolebeneDeprotonierung der Seitenketten (R steht für den Rest der Polypeptidkette):

R–SH + OH⁻ → R–S⁻ + H₂O
R–NH₃⁺ + OH⁻ → R–NH₂ + H₂O
R–OH + OH⁻ → R–O⁻ + H₂O

SymbolebeneVernetzung über Disulfidbrücken, durch Austausch mit einer vorhandenen Disulfidbrücke oder durch Oxidation:

R–S⁻ + R′–S–S–R″ → R–S–S–R′ + ⁻S–R″
2 R–S⁻ + ½ O₂ + H₂O → R–S–S–R + 2 OH⁻

SymbolebeneDie Thiolgruppe des Cysteins (pKs ≈ 8,3), die Phenolgruppe des Tyrosins (pKs ≈ 10) und die Ammoniumgruppe des Lysins (pKs ≈ 10,5) liegen bei pH 13 bis 14 praktisch vollständig deprotoniert vor. Die Carboxygruppen von Asparaginsäure und Glutaminsäure (pKs ≈ 4) sind bereits im nativen Eiklar (pH etwa 7,6 bis 9) als –COO⁻ deprotoniert.

So funktioniert die Animation: Die Animation läuft von Phase 1 (nativ) bis Phase 5 (Gel) automatisch durch; mit den fünf Schaltflächen springst du zu einer Phase, „Neu starten“ beginnt mit einer anderen Zufallsanordnung. Der Regler „Makromoleküle“ verändert die Proteinkonzentration – bei wenigen Ketten entsteht kein durchgehendes Netzwerk. Die Schalter blenden Ladungen, Wasser-Moleküle, ihre Wechselwirkungen im Gel, Natrium-Ionen und Beschriftungen ein oder aus. Das Feld rechts erklärt die aktuelle Phase, die Messwerte fassen den Zustand des Modells zusammen.
Grenzen des Modells: Zweidimensionale Perlenketten statt gefalteter Proteine, keine Sekundärstrukturen, stark reduzierte Teilchenzahlen. Die Entfaltung ist vollständig dargestellt; real bleiben Teile der Struktur erhalten. Der Thiol-Disulfid-Austausch mit den im Ovalbumin-Molekül vorhandenen Disulfidbrücken ist nicht einzeln gezeigt. Die Wechselwirkungen zwischen Wasser-Molekülen und Kette sind symbolisch als gestrichelte Linien dargestellt; Wasserstoffbrücken zwischen den Wasser-Molekülen untereinander bestehen ebenfalls, sind in der Hauptanimation aber weggelassen.